Una visión de los diminutos motores de tu cabeza : 13.7: Cosmos y cultura Considera, por un momento, que en este momento hay en tus células millones de diminutos motores moleculares que son producto de la evolución, dice el bloguero Adam Frank.
Últimamente he asistido a muchas charlas sobre biofísica. Tendrás que disculparme si ya trabajas en ciencias biológicas pero, para mí, estas cosas son una locura. Hoy, en particular, me gustaría compartir con ustedes la proteína motora miosina V. Se trata de una pequeña máquina molecular que, literalmente, transporta cosas por las células. Aquí hay un clip, del famoso video Inner Life of a Cell, que muestra una proteína miosina arrastrando algo a lo largo de una hebra del citoesqueleto, que es el aparejo interno de una célula:
Ahora, vamos, ¿es una locura o qué? La miosina tiene unas pequeñas patas nanoscópicas que avanzan por el citoesqueleto mientras arrastra una enorme bolsa de biomoléculas. Ahora, el siguiente paso es entender por qué la miosina está haciendo todo este arrastre. Para explicar este punto, he aquí un vídeo un poco tonto sobre la miosina en las neuronas:
Proteína miosina andante
Diferentes funciones de las proteínas motoras de la familia de la miosina. A. La miosina I puede unirse a lípidos de membrana. B. Los haces de miosina II se deslizan a lo largo de la red del citoesqueleto de actina para impulsar la contractilidad de la actomiosina. C. La miosina V transporta la carga “caminando” a lo largo de los filamentos de actina.
La miosina I tiene un dominio o dominios de cola únicos en relación con otros miembros de la miosina, lo que permite que la miosina I se una a lípidos de membrana o a más de un filamento de actina a la vez (véase el panel “A” de la figura siguiente). La miosina I participa principalmente en la organización intracelular, pero también forma un componente crítico de las pequeñas proyecciones de la superficie celular en las células intestinales.
La miosina II puede formar ensamblajes de orden superior a través de los dominios coiled-coil extendidos en las cadenas pesadas. Por ejemplo, los largos dominios en espiral de la miosina II interactúan con los dominios en espiral de moléculas de miosina II adyacentes, seguidos de interacciones adicionales cola-cola con otros ensamblajes de miosina II. El haz de miosina II resultante (también conocido como “filamento grueso”) tiene varios cientos de cabezas de miosina orientadas en direcciones opuestas en los dos extremos del filamento. La hidrólisis de ATP concertada y el movimiento de las cabezas de miosina a lo largo de los filamentos de actina adyacentes generan un movimiento de deslizamiento que provoca el acortamiento o la contracción de los filamentos de actina entrelazados (véanse las flechas del panel “B” de la figura siguiente). La acción del sistema actina-miosina genera fuerzas contra la red de citoesqueletos entrelazados para influir en procesos como la señalización celular, la adhesión, el movimiento, la polaridad y el destino celular (véase “haz contráctil” en el glosario principal) [1][2][3] (revisado en [4]). La miosina II también es un componente crítico de las fibras de estrés y del anillo contráctil que separa dos células durante la división celular. Para los estudios que investigan la contracción y la motilidad celular, la fuerza contráctil generada por la miosina II puede inhibirse utilizando pequeñas moléculas como la blebbistatina [5] y la 2,3-butanediona monoxime (BDM) [6].
Cadena ligera de miosina
La miosina es una de las tres clases principales de proteínas motoras moleculares: miosina, dineína y kinesina. Como la más abundante de estas proteínas, la miosina desempeña un papel estructural y enzimático en la contracción muscular y la motilidad intracelular. La miosina se descubrió por primera vez en el músculo en el siglo XIX [1]. [1] La miosina es una superfamilia de proteínas que se unen a la actina, hidrolizan ATP y transducen fuerza. Por ello, la mayoría se localizan en las células musculares. Se compone de dominios de cabeza, cuello y cola. El dominio de la cabeza se une a la actina y se desplaza a lo largo de ella. El cuello es un enlazador y une las cadenas ligeras que tienen una función reguladora. La cola interactúa con moléculas de carga (CBD)m. Existen 18 clases de miosina.
La miosina se encuentra en abundancia, por lo que puede prepararse en cantidades de un gramo. [9] Durante casi 30 años la cabeza de la miosina fue resistente a la cristalización, sin embargo, en 1993 los investigadores descubrieron un mecanismo para obtener cristales de calidad de rayos X. El proceso modificaba la proteína mediante metilación reductora. Los datos de rayos X se utilizaron para determinar la estructura terciaria de la proteína. [9]
Miosina-6
Todos los diferentes movimientos que está realizando en este momento -sus dedos sobre las teclas del ordenador, el barrido de sus ojos a través de la pantalla, la contracción isométrica de los músculos de la espalda y el abdomen que le permiten sentarse cómodamente- están impulsados por la miosina. La miosina es un músculo del tamaño de una molécula que utiliza energía química para realizar un movimiento deliberado. La miosina captura una molécula de ATP, la molécula utilizada para transferir energía en las células, y la rompe, utilizando la energía para realizar un “golpe de fuerza”. En todos sus movimientos voluntarios, cuando flexiona los bíceps o parpadea, y en todos sus movimientos involuntarios, cada vez que late el corazón, la miosina proporciona la energía.
La miosina necesita grandes cantidades de ATP cuando los músculos se esfuerzan. Cuando empiezas a correr, el suministro de ATP en tus músculos dura sólo un segundo. Entonces, las células musculares recurren a la fosfocreatina, una fuente de energía de reserva, que puede convertirse rápidamente en unos 10 segundos de ATP. A continuación, si sigues corriendo a toda velocidad, los músculos empiezan a utilizar glucógeno, una molécula que almacena glucosa. Esto dura uno o dos minutos, acumulando ácidos tóxicos a medida que se consume el azúcar. Después, el sprint ha terminado y tus músculos han llegado al límite. Sin embargo, si vas más despacio y a tu ritmo, tus músculos pueden rendir durante mucho más tiempo. Los vasos sanguíneos se dilatan y el ritmo cardíaco aumenta, lo que hace que los músculos reciban veinte veces más sangre. Las células musculares pueden utilizar este oxígeno extra para producir mucho más ATP a partir del azúcar del glucógeno. En lugar de desplomarse tras un corto sprint, ahora dispone de los recursos necesarios para una caminata de montaña o una maratón.
