Dilución recomendadaAplicaciónDiluciónWestern Blot (WB)WB : 1:1000-1:5000Immunoprecipitación (IP)IP : 0.5-4.0 ug para IP y 1:200-1:1000 para WBImmunohistoquímica (IHC)IHC : 1:500-1:2000Dependiente de la muestra, comprobar los datos en la galería de datos de validación
Información generalLas fibras elásticas son una parte abundante e integral de muchas matrices extracelulares, en las que proporcionan las propiedades elásticas a tejidos como las arterias, los pulmones y la piel. Las fibras elásticas están formadas por un núcleo de elastina rodeado por un manto de microfibrillas ricas en fibrilina (PMID: 12082143). La elastina es un biopolímero insoluble extremadamente duradero que se forma mediante la reticulación mediada por lisina de su precursor soluble tropoelastina, que es una proteína de aproximadamente 60-70 kDa (PMID: 15837523). Las deleciones y mutaciones en el gen de la elastina (ELN) están asociadas con la estenosis aórtica supravalvular (EASV) y la cutis laxa autosómica dominante.
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Producción de elastina
ResumenAntecedentesLa EPOC se caracteriza por la pérdida de fibras elásticas alveolares y por la falta de reparación eficaz. Las fibras elásticas se ensamblan en la superficie celular mediante la proteína de unión a elastina (EBP), una chaperona molecular cuya función puede ser inhibida reversiblemente por el condroitín sulfato de proteoglicanos de la matriz, como el versicán. El objetivo de este estudio era determinar si los alvéolos de pacientes con EPOC leve a moderada contenían mayores cantidades de versicán y una disminución correspondiente de EBP, y si estos cambios se correlacionaban con disminuciones de elastina y FEV1.MétodosSe obtuvieron muestras de pulmón de 26 pacientes de control (FEV1 ≥ 80% predicho, FEV1/VC >0,7) y 17 pacientes con EPOC (FEV1 ≥ 40% – <80% predicho, FEV1/VC ≤ 0,7) que se habían sometido a una lobectomía por carcinoma bronquial. Las muestras se procesaron para tinción histológica e inmunotinción. Se determinaron las fracciones de volumen (V
v) de la elastina en las paredes alveolares y los bordes alveolares se determinaron mediante recuento puntual, y el versicano y el EBP se evaluaron mediante la gradación de las intensidades de tinción.ResultadosEl Vv de la elastina se correlacionó positivamente con el FEV1 tanto para las paredes alveolares (r = 0,66, p < 0,001) como para los bordes (r = 0,41, p < 0,01). Versican se correlacionó negativamente con el FEV1 en ambas regiones (r = 0,30 y 0,32 respectivamente, p < 0,05), encontrándose las mayores intensidades de tinción en los pacientes con los valores más bajos de FEV1. Por el contrario, las intensidades de tinción para EBP en paredes y bordes alveolares se correlacionaron positivamente con el FEV1 (r = 0,43 y 0,46, p < 0,01).ConclusiónLos pacientes con EPOC de leve a moderada muestran un aumento progresivo de la inmunotinción para versicano y una disminución correspondiente de la inmunotinción para EBP, con valores decrecientes de FEV1. Estos hallazgos pueden explicar la falta de reparación de las fibras elásticas en los pulmones de pacientes con EPOC moderada. La eliminación del versicano puede ofrecer una estrategia para una reparación eficaz.
Estructura de la proteína elastina
Como componente primario de las fibras elásticas, la elastina desempeña un papel importante en el mantenimiento de la elasticidad y la capacidad tensora de los tejidos y órganos cardiovasculares, pulmonares y muchos otros. Los estudios han demostrado que la expresión de la elastina está regulada por diversas moléculas que tienen efectos reguladores positivos y negativos. Sin embargo, el mecanismo específico no está claro. Además, se dice que la elastina está implicada en el desarrollo y la progresión de muchas enfermedades cardiovasculares a través de cambios en su expresión y modificaciones estructurales una vez depositada en la matriz extracelular. Este artículo de revisión resume el papel de la elastina en la isquemia-reperfusión miocárdica, la aterosclerosis y la fibrilación auricular, haciendo hincapié en los posibles mecanismos moleculares reguladores.
La elastina es una proteína de la matriz extracelular (MEC) responsable de la extensibilidad y el retroceso elástico de muchos tejidos de vertebrados, como las grandes arterias, las válvulas cardíacas, los tejidos pulmonares, la piel y ciertos ligamentos y cartílagos (Reichheld et al., 2019). Las fibras elásticas, que son el producto de monómeros de tropoelastina reticulados enzimáticamente y proteínas microfibrilares, están compuestas por un núcleo de elastina polimerizada insoluble (ELN) y microfibras situadas en la periferia (Yeo et al., 2011; Shin y Yanagisawa, 2019). Las redes de fibras elásticas desempeñan un papel esencial en el mantenimiento de las funciones fisiológicas normales, confiriendo elasticidad y retroceso a tejidos y órganos. De hecho, tanto las enfermedades cardiovasculares genéticas como las adquiridas están asociadas a la insuficiencia o desorganización de la elastina y a la rotura de las fibras elásticas (Cocciolone et al., 2018).
Suplemento de elastina
La elastina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen ELN. La elastina es un componente clave de la matriz extracelular de los gnatostomas (vertebrados con mandíbulas)[3]. Es muy elástica y está presente en el tejido conjuntivo, lo que permite que muchos tejidos del cuerpo recuperen su forma después de estirarse o contraerse. La elastina ayuda a la piel a volver a su posición original cuando se pincha o pellizca. La elastina también es un importante tejido de soporte de carga en el cuerpo de los vertebrados y se utiliza en lugares donde es necesario almacenar energía mecánica[4].
El gen ELN codifica una proteína que es uno de los dos componentes de las fibras elásticas. La proteína codificada es rica en aminoácidos hidrofóbicos como la glicina y la prolina, que forman regiones hidrofóbicas móviles delimitadas por enlaces cruzados entre residuos de lisina[5]. Se han encontrado múltiples variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas para este gen[5]. El precursor soluble de la elastina es la tropoelastina[6]. La caracterización del desorden es coherente con un mecanismo de retroceso elástico impulsado por la entropía. Se concluye que el desorden conformacional es una característica constitutiva de la estructura y función de la elastina[7].
