23:Células presentadoras de antígenos – Presentación de antígenos21:Células B – Respuesta inmunitaria adaptativa43:Células B – Respuesta inmunitaria humoral37:Células B – Transcripción24:Células B – Función desconocida41:Basófilos – Respiración celular46:Basófilos – Unión al ADN38:Basófilos – Función desconocida18:Basófilos – Transporte vesicular45: Eosinófilos – Respuesta inmunitaria innata52:Eosinófilos – Transcripción49:Eosinófilos – Función desconocida36:Células GdT – Respuesta inmunitaria adaptativa5:Granulocitos – Función desconocida16:Células MAIT – Función desconocida25:Monocitos – Respuesta inflamatoria51:Monocitos – Respuesta inmunitaria innata14:Monocitos – Función desconocida28:C.D. mieloides – Función desconocida50: Neutrófilos – Senescencia celular33:Neutrófilos – Organización de la cromatina8:Neutrófilos – Respuesta inflamatoria9:Neutrófilos – Respuesta inmunitaria innata1:Neutrófilos – Función mixta15:Células NK – Transcripción48:Células NK – Función desconocida12:No específica – Procesos celulares básicos27:No específica – Expresión génica31: No específica – Respuesta inflamatoria26:No específica – Mitocondria39:No específica – Procesamiento del ARNm44:No específica – Transcripción30:No específica – Traducción47:C.C. plasmacitoides – Plegamiento de proteínas29:C.C. plasmacitoides – Función desconocida20:Células T – Receptor de células T32:Células T – Función desconocida4:Reg. de las células T – Regulación del ciclo celular35:Reg. de las células T – Función desconocida
Polimerización de la actina
La compleja ultraestructura de las células -su forma y estructura interna- y sus múltiples movimientos se sustentan en gran medida en filamentos de actina. Una maraña de filamentos de actina entrecruzados llena el citoplasma de las células animales, vegetales y fúngicas, formando un “citoesqueleto” que da forma a la célula y le proporciona un andamiaje para su organización. Los filamentos de actina, fuertemente agrupados, proporcionan una espina dorsal robusta para extruir estructuras de la superficie celular, como los seudópodos que utilizan las amebas para arrastrarse y las microvellosidades en forma de dedos de las células intestinales, que se extienden por el tubo digestivo y absorben nutrientes. Como vimos el mes pasado, la actina también forma la escalera por la que trepa la miosina, proporcionando la infraestructura para la contracción muscular y creando el movimiento que experimentamos en nuestra vida cotidiana. La actina abunda en todo el organismo mientras realiza estas tareas estructurales básicas: puede constituir el 5 por ciento de la proteína de una célula típica, o hasta una quinta parte de la proteína en casos especiales, como las células musculares.
Todos los eucariotas tienen moléculas de actina relacionadas estructural y funcionalmente entre sí (Gunning et al. 2015). Incluso antes, los genes de la actina y de la enzima glucolítica hexocinasa podrían haber tenido un antepasado común, ya que sus pliegues
Muchos eucariotas, como la levadura en ciernes, la levadura de fisión y el alga verde Chlamydomonas, se las arreglan con un único gen y proteína de actina para fabricar todas las estructuras citoesqueléticas necesarias para la vida, pero muchas especies,
incluyendo los humanos, tienen múltiples genes de actina expresados en diferentes tejidos (Herman 1993). Los humanos tienen tres genes para la α-actina (músculos), un gen para la β-actina (células no musculares) y dos genes para la γ-actina (uno en los músculos).
dio lugar a los genes de las proteínas relacionadas con la actina, denominadas “Arps” (Muller et al. 2005). Los genes Arp se diversificaron en múltiples familias con funciones distintas hace más de 1.000 millones de años, cuando se creó el gen común de la actina.
según su divergencia de la actina. Arp1 y Arp11 forman parte del complejo de la dinactina (Barlan y Gelfand 2016; Goodson y Jonasson 2016), Arp2 y Arp3 forman parte del complejo Arp2/3 (véase más adelante), y varias Arps (Arp4-Arp9) participan en la remodelación de la cromatina
F-actina
Las actinas de tripanosomátidos poseían aproximadamente un 70% de identidad de aa con la actina humana o de levadura (Gupta et al., 2015). Las principales diferencias en la secuencia de aa se limitaban a los aa1-9, aa 40-53, aa194-200, aa 229-240, aa 266-281 y aa307-315, la mayoría de los cuales se localizaban en la superficie de la actina de levadura o mamífero (Figura 3). El análisis por dominios reveló que el subdominio 2 (aa33- 69), el subdominio 3 (aa145-180 y aa270-337) y el subdominio 4 (aa181-269) presentan una mayor divergencia (30-40%) respecto a los subdominios correspondientes de la actina humana, en comparación con el subdominio 1 de la actina de Leishmania (aa1-32, 70-144 y aa338-375). Estas secuencias de aminoácidos divergentes incluían en parte los sitios que intervienen en la autoasociación de la actina y en la unión a la DNasa I.
Figura 3. Un modelo de homología simulado mediante dinámica molecular promedio de LdAct que muestra tramos coloreados de residuos de aminoácidos divergentes (aa 1-9 del subdominio 1, aa 40-53 del subdominio 2, aa 266-281 y aa 307-315 del subdominio 3, aa 194-200 y 229-240 del subdominio 4), los residuos marrón bola y palo en el bucle de unión DNasa-I son las sustituciones divergentes en LdAct que se sabe que hacen fuertes interacciones con DNasa-I en la estructura cristalina del complejo actina-DNasa-I, mientras que los residuos verde bola y palo son residuos de aminoácidos conservados que se sabe que hacen débiles interacciones con DNasa-I (tomado de Kapoor et al. , 2008 con permiso).
